Bioquímica: proteínas

Proteínas

“Quase tudo que ocorre nas células envolve uma ou mais proteínas.”

As proteínas são divididas em:

Proteínas Simples = Contém apenas aminoácidos.

Proteínas Conjugadas = Contém outros componentes adicionais (ex: grupo heme; derivados de vitaminas; lipídeos ou carboidratos).

Proteínas Auxiliam no diagnóstico de doenças:

A proporção plasmática de albumina e globulina à Auxiliam o diagnóstico de doenças hepáticas.

O estudo das lipoproteínas ou imunoglobulinas plasmáticas à Auxiliam no diagnóstico de tipos específicos de hiperproteinemias e desordens imunológicas

A presença de proteínas na urina à É indicador de doenças renais.

As proteínas podem ser classificadas:

# Quanto às propriedades físicas

# Quanto a estrutura tridimensional

# Quanto à solubilidade:

Albuminasà Solúveis em água e soluções salinas

Globulinasà Pouco solúveis em água; Porém ainda mais solúveis em soluções salinas

ProlaminasàSolúvel em etanol 70-80%, mas insolúvel em água ou etanol absoluto

Histonas àSolúvel em solução salina

EscleroproteínasàInsolúvel em água ou solução salina

# Quanto à função biológica:

Enzimas

Proteínas: Transportadoras; Contráteis; Estruturais; De defesa.

OBS: Proteínas Nutrientes de Reserva – Nós não temos onde guardar as proteínas; Toda vez que uma proteína é fabricada, ela já terá uma função específica, portanto as nossas proteínas de reserva são funcionais, pois já tem função.

Ligação Peptídica: Ocorre entre um grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino do outro com peca de 1 molécula de água.

Tipos de Proteínas:

Fibrosasà São insolúveis; regulares (forma e estrutura); têm força não covalente (força fraca: rompida por pH externo e temperatura externa) e força covalente. Ex: queratina do fio de cabelo.

Globularesà São solúveis, irregulares, têm força não covalente e força covalente.

Ex: a hemoglobina

Lembre-se: As forças mais importantes na estabilização da estrutura tridimensional são as não covalentes.

Forças que estabilizam a estrutura tridimensional das proteínas:

# Não covalentes:

1) Pontes de Hidrogênioà Entre grupos R de resíduos pertencentes a alças adjacentes; Entre resíduos da cadeia lateral dos aminoácidos; Entre os átomos de hidrogênio e oxigênio das ligações peptídicas propriamente ditas.

2) Atrações Iônicas à Atração entre grupos R com cargas elétricas opostas.

3) Interações Hidrofóbicas à “Destrói as estruturas tridimensionais” Contribuem na estabilização do interior das proteínas. Associação dos grupos R não polares no interior das proteínas.

4) Força de Van Der Wals à Interação entre cargas dos átomos próximos.

#Covalentes:

1) Ligação Peptídica

2) Ponte Disulfeto à Presença de Várias Cisteínas.

Estruturas das Proteínas:

# Primária: É o primeiro passo que determina a seqüência de aminoácidos (a posição); Define qual a estrutura correta. Refere-se à seqüência de aminoácidos na cadeia, e a localização das pontes dissulfeto.

# Secundária: Refere-se a arranjos regulares e recorrentes no espaço. Divide-se em:

* Alfa Hélice à “Se enrola sobre si mesma”. Grupos laterais dos aminoácidos projetam-se para fora (pontes de hidrogênio intra cadeia.

* Folha Beta Pregueada à “Cadeias paralelas que se enrolam como pregas: Zig-Zag”. Quando a cadeia polipeptídica adjacente dirige-se em direção oposta, é denominada folha beta pregueada anti-paralelas. Quando as cadeias posicionam-se na mesma direção, é chamada folha beta pregueada paralela.

- Folha Beta Pregueada Paralela = Extremidade Coincide

- Folha Beta Pregueada Anti-Paralelas = Extremidades Não Coincide

# Terciária: Estrutura na qual a proteína assume a forma tridimensional. Refere-se ao arranjo global e inter relações entre várias regiões, domínios e aminoácidos individuais. “É o sítio catalítico de enzimas”. Se mantêm Instável devido à: atrações iônicas; interações hidrofóbicas e pontes de hidrogênio. Apresenta-se de duas formas:

- Regulares à Fibrosa

- Irregulares à Globular

# Quaternária: Último passo da proteína. Não é obrigatório.

Exemplos de Proteínas:

No Tecido Conjuntivo:

* Colágeno à Fibrilas nos tendões arranjadas em feixes paralelos interligados que transmitem a força muscular ao esqueleto.

* Elastina à Rica nos ligamentos que ligam e mantêm em posição correta os ossos que compõe as articulações do esqueleto.

* Proteoglicanas à Proteínas + Açúcar = Acolchoam os tecidos e lubrificam as articulações.

No Músculo Esquelético:

* Filamentos Espessos à Feixes de miosina

* Filamentos Delgados à Feixes de actina fibrosa

OBS: No sistema contrátil do músculo, os filamentos espessos induzidos pela presença de outras proteínas musculares, Ca2 + e ATP, deslizam sob os filamentos delgados e realizam o encurtamento do músculo esquelético durante a contração.

* Mioglobina à Captadora do oxigênio em células musculares; armazenam o oxigênio e ativa seu transporte para a mitocôndria.

* Hemoglobina à Contém 4 cadeias polipetídicas e 4 grupos prostéticos heme; Transporta o oxigênio dos tecidos – possui afinidade pelo mesmo – e libera-o nas condições de pouca pressão parcial de oxigênio existentes no músculo e outros tecidos periféricos (por conta das interações cooperativas – 1ª cadeia = Alosteria – Outras cadeias aumentarão a afinidade pelo O2). A hemoglobina também transporta dois produtos finais da respiração celular: H+ e CO2 – Levando-os dos tecidos para os pulmões e para os rins; os dois órgãos encarregados da excreção dessas substâncias.

OBS: A formação de CO2 provoca um aumento na concentração de H+ pois a hidratação de CO2 produz H2CO3, que se dissocia e libera H+ que é ácido, e que vai abaixar o pH do sangue provocando acidose.

PSS: CO2 é produzido por todas as células do corpo, mas não é liberado pelos poros.