Bioquímica: Pequeno Glosário

Pequeno Glossário

Oxidação – Processo em que um composto perde elétrons

Redução – Processo em que um composto ganha elétrons

Aceptor de elétrons – Molécula capaz de capturar elétrons e transportá-los

Aceptor de prótons – Molécula capaz de capturar prótons e transportá-los

ATP – Molécula formada por uma adenosina acrescida de mais 2 fosfatos, retendo grande quantidade de energia nas ligações entre os fosfatos; é a principal molécula de transferência de energia dos organismos (quando só tem dois fosfatos; é um ADP; um fosfato é AMP)

Pi – Fosfato inorgânico

NAD – Nicotinamida-adenina-dinucleotídeo; nicotinamida é uma amida (CONH2) do ácido nicotínico, também conhecida como vitamina PP ou niacina. O NAD é dotado da capacidade de transportar elétrons e prótons.

NADP – Nicotinamida-adenina-dinucleotídeo fosforado; é o NAD acrescido de fósforo. É um aceptor de elétrons, capaz de receber até 2 elétrons. Por conseqüência também transporta 2H+

NADPH2 – Nicotinamida-adenina-dinucleotídeo fosforado, após receber 2 prótons de H. Opera como transportador de prótons na fotossíntese

NADH2 – Nicotinamida-adenina-dinucleotídeo, após receber 2 prótons de H. Opera como transportador de prótons na respiração.

FAD – Flavina-adenina-dinucleotídeo, capaz de transportar elétrons prótons; a riboflavina entra na sua composição

FADH2 – Flavina-adenina-dinucleotídeo, após receber 2 prótons de H do NADH2, na cadeia respiratória. Opera como transportador de prótons de H na respiração

Fosforilação – É toda reação em que entra um radical fosfato, proveniente do ácido fosfórico na estrutura molecular de certo composto

Clorofilas – Grupo de pigmentos cujas moléculas absorvem luz e refletem apenas a cor verde. São constituídas de uma longa cadeia carbônica, uma porfirina ligada a um magnésio, e pequenas variações estruturais ligadas a pelo menos um pirrol da porfirina.

Cadeia Transportadora de Elétrons – Conjunto de moléculas que funcionam como intermediários para o transporte seqüencial de elétrons, liberando energia para a formação de ATP

Cadeia Respiratória – Um tipo de cadeia transportadora de elétrons, presente na respiração; nas reações de oxidações biológicas, os elétrons retirados dos substratos são transportados através de uma série de intermediários, até o oxigênio.

Citocromos – Grupo de ferroproteínas que atuam seqüencialmente, transferindo elétrons de aceptores para um determinado destino.

Bioquímica: Lipídeos

Lipídeos

Natureza dos lipídeos à Cabeça polar e corpo apolar = afipáticos

# É um termo geral que inclui óleos, gorduras, ceras (substância orgânicas gordurosas ou oleosas)

# São formados pelos mesmos elementos estruturais que os carboidratos: C; H; O (possuem um maior número de átomos de hidrogênio = mais energéticos)

# Os lipídeos mais abundantes são os triacilgliceróis (que armazenamos em células do tecido conjuntivo: os adipócitos) que são os principais combustíveis da maioria dos organismos.

# Os lipídeos polares são os principais componentes das membranas celulares, “os recipientes” onde ocorrem as reações metabólicas (compartimentalização interna; Possuem enzimas; Sistemas de transporte importantes; Muitos sítios receptores ou de reconhecimento).

# Muitas das propriedades das membranas celulares são reflexos do seu conteúdo de lipídeos polar. Aproximadamente 98% da gordura dietética é na forma de triacilglicerois e 90% da gordura do corpo é armazenada nos adipócitos.

Ácidos Graxos à São ácidos orgânicos de cadeia longa, possuindo de 4 a 36 átomos de carbono; Possuem um grupo carboxila único em uma cadeia hidrocarbonada não polar, que confere a maioria dos lipídeos a sua natureza.

Não ocorrem nas células ou tecidos, numa forma não combinada (livre).

Estão covalentemente ligadas a diferentes classes de lipídeos.

Diferem entre si pela extensão da cadeia; presença, número e posição de duplas ligações. Alguns ácidos graxos possuem também grupos metil ramificados.

Principais Lipídeos à

1) Triacilglicerois – antigo triacilglicerol

2) Ceras – também chamada de graxa

3) Fosfolipídeos – também chamados Fosfoacilglicerois

4) Glicolipídeos

5) Esteróis

1) Triacilglicerol à São ésteres do álcool glicerol com 3 moléculas de ácidos graxos; Armazenam gorduras nas células das plantas; São moléculas hidrofóbicas não-polares.

# Simples = Contém um único tipo de ácido graxo

# Mistos = Contém dois ou mais tipos diferentes de ácidos graxos.

Não são componentes de membranas como outros tipos de lipídeos, sendo acumulados em tecido adiposo (principalmente em células adiposas) e constituído um meio de armazenamento de ácidos graxos. Eles servem como estoques concentrados de energia metabólica.

Toda vez que os ácidos graxos são utilizados por um organismo, as ligações ésteres dos triacilgliceróis são hidrolisados por enzimas chamadas lípase. A mesma reação de hidrólise pode ocorrer fora de organismos vivos com ácidos ou bases servindo de catalisadores.

Lipase – Enzima que quebra a ligação éster que une os lipídeos. Essa enzima é inibia pelo medicamento xenical (não déia quebrar a gordura, que é absorvida). Acontece que as células do trato intestinal não conseguem quebrar a ligação éster e as gorduras são excretadas: fezes oleosas.

A lípase é encontrada no intestino, e em lipoproteínas do plasma sanguíneo.

Lembretes:

# Os triacilgliceróis sofrem hidrólise quando aquecidos com ácidos graxos ou bases; Ou ainda, quando atacados enzimáticamente pela enzima lípase que é secretada no intestino delgado pelo pâncreas, liberando ácidos graxos livres e glicerol.

# Os óleos e vegetais são convertidos em manteiga sólida por hidrogenação.

# Os triacilgliceróis são muito melhor adaptados do que o glicogênio para servir como forma de armazenamento de energia. Eles podem ser melhor armazenado em grandes quantidades numa forma desidratada quase pura, como também produzem por grama mais do dobro de energia que os carboidratos produzem.

# Dupla Função à Armazenamento de depósitos energéticos e Isolamento contra temperaturas muito baixas.

2) Ceras à São ésteres de ácidos graxos de cadeia longa saturados (14 a 36 ou mais átomos de carbono) e insaturados, com alcoóis de cadeia longa (16 a 30 átomos de carbono).

Nos vertebrados as ceras são secretadas pelas glândulas da pele, como capa protetora para manter a pele flexível, lubrificada e “a prova de água”. O cabelo, a lã e o pelo dos animais são também cobertos com secreções serosas; Os pássaros secretam ceras nas suas glândulas uropigianas (próximas da cauda) para tornar as penas impermeáveis.

As folhas e suas aparências brilhosas são devido à presença de ceras que as protege contra os parasitas e a evaporação excessiva de água.

As ceras são as principais reservas alimentares, na cadeia alimentar oceânica para o plâncton marinho.

3) Fosfolipídios à Cabeça alcoólica e rica em ácido fosfórico

São os lipídios de membrana mais abundantes, e que possuem um ou mais grupos altamente polares “cabeça” e uma cauda hidrocarbonada. Contém fósforo na forma de grupos do ácido fosfórico; São 3 tipos:

# Glicerofosfolipídios à Dois ácidos graxos unidos ao glicerol

Contém duas moléculas de ácido graxo esterificado ao glicerol, ou um ácido graxo à esfingosina. O terceiro grupo, hidroxila, forma uma ligação éster com ácido fosfórico (cabeça polar) e possui um grupamento alcoólico ligado ao grupo fosfato.

Os mais abundantes: fosfatidiletanolamina (cefalina) e fosfatidilcolina (lecitina)

# Esfingolipídios à Ácido graxo unido a amina

Possuem uma cabeça polar e duas caudas não polares, mas não contém glicerol. São compostos de uma molécula de ácido graxo de cadeia longa, uma molécula do aminoálcool de cadeia longa, a esfingosina, ou um de seus derivados, e uma cabeça polar alcoólica.

# Esfingomielinas: Estão presentes na maioria das membranas das células animais (grupo cabeça polar – fosfocolina ou fosfoctanolamina). A bainha de mielina, envoltório de certas células nervosas, é muito rica em esfingomielinas.

# Cerebrosídios: Possuem como grupo cabeça, uma ou mais unidades de açúcar. São glicolipídios.

# Gangliosídios: Contém cabeças polares muito grandes, feitas de várias unidades de açúcar (uma das unidades é o ácido siálico N- acetilneuramúnico). Os gangliosídios perfazem cerca de 6% dos lipídios de membrana na matéria cinzenta do cérebro, e são componentes importantes de sítios receptores específicos na superfície de membranas celulares (neurotransmissores).

4) Glicolipídios à

CEREBROSÍDIOS

Esfingosina Glicose à glicocerebrosídio

І І CARBOIDRATOS (membranas das células não neurais)

C = O cabeça

І polar à monossacarídeos Galactose à galactocerebrosídios

CH2 à oligossacarídeos (membranas das células neurais)

І

CH2

GANGLIOSÍDIOS

5) Esteróides e Terpenos à São lipídios insaponificáveis (não contém ácido graxo)

São lipídios estruturais presentes nas membranas da maioria das células eucariontes; ele reduz a fluidez das membranas.

Os Esteróisà Servem como percussores para ácidos biliares que emulsificam as gorduras, tornando-as acessíveis a ação das lípases digestivas e hormônios esteróis. O colesterol é o principal esterol nos tecidos animais.

Colesterol = Pode ser obtido na dieta (exógeno) ou sintetizado nas células (endógeno) a partir da gordura saturada (facilita a síntese de colesterol pelo fígado e pelas paredes das artérias e intestinos).

# Lipoproteínas à É a associação de alguns lipídios com proteínas específicas. No plasma sanguíneo há três tipos de lipoproteínas plasmáticas que contém tanto lipídios polares e triacilgliceróis, como o colesterol e seus ésteres.

São solúveis em água, o que os torna bem adaptados para o transporte de lipídios no sangue; São classificados de acordo com suas densidades.

Quilomicrons também estão presentes no plasma sanguíneo, e são gotículas quase puras de triacilgliceróis, que transportam triacilgliceróis do intestino delgado até o fígado, onde são metabolizados e liberados para serem armazenados nos adipócitos; Transportam vitaminas lipossolúveis: A; D; E; K.

Bioquímica: carboidratos

Carboidratos

“Representam a maior parte da ingestão calórica do homem, da maioria dos animais e também de muitos microorganismos.”

O amido e o glicogênio servem como depósitos temporários de glicose. Polímeros insolúveis de carboidratos atuam como elementos estruturais e de sustentação nas paredes celulares de plantas e bactérias e, também, no tecido conjuntivo e no revestimento celular dos animais. Outros lubrificam as juntas esqueléticas; Provêm adesão entre as células e conferem especificidade biológica à superfície das células animais.

Classes de Carboidratos:

a) Monossacarídeos à São compostos sólidos, sem cor, cristalinos e livremente solúveis em água, porém insolúveis em solventes não polares. A maior parte destes tem sabor doce.

É uma cadeia ramificada de átomos de carbonos unidos entre si por ligações covalentes simples. Os mais comuns:

# Triose: 3 Carbonos à Gliceraldeído (aldose) / Diidroxiacetona (cetona)

# Pentose: 5 Carbonos à Ácidos Nucléicos: DNA e RNA

è Furanosídicas = forma cíclica dos açucares de 5 átomos

# Hexose: 6 Carbonos à D-Glicose e D-Frutose: Os mais abundantes na natureza.

è Piranoses = forma cíclica dos açucares de 6 átomos no anel.

OBS: A maioria dos açucares são aldoses porque têm na sua estrutura o aldeído (isto pode ser importante na formação da cadeia).

Os monossacarídeos reduzem rapidamente ou podem ser oxidados por agentes oxidantes.

# Açúcares Redutores = Açúcares capazes de reduzir os íons férrico e cúprico.

b) Dissacarídeos à São 2 monossacarídeos unidos entre si covalentemente em uma ligação O. glicosídica (ligação covalente forte).

As ligações glicosídicas são facilmente hidrolisadas por ácido, mas resistem a clivagem por base. Para cada ligação é necessário uma enzima específica:

# Maltose = Glicose + Glicose à α ( 1 à 4)

# Celobiose = Glicose + Glicose à α ( 1 à 4)

# Trealose = Glicose + Glicose à α ( 1 à 4) è principal constituinte da hemolinfa; fluído circulante dos insetos.

# Lactose = Galactose + Glicose à β ( 1 à 4) è enzima muito ativa em crianças; Quando não é hidrolisada, acumula-se no trato intestinal, causando diarréia aquosa, fluxo intestinal e cólicas abdominais: Intolerância a lactose.

# Sacarose = Glicose + Frutose à α ( 1 à 4) è dissacarídeo mais doce; É um açúcar não redutor, o mais produzido nas plantas pela fotossíntese. Acredita-se que sua vantagem é poder transportar açúcar para diversas partes das plantas sem sofrer ataque oxidativo ou hidrolítico.

c) Polissacarídeos à Também chamado de Glicano, diferem entre si na natureza de suas unidades monossacarídicas recorrentes; no comprimento de sua cadeia; no grau de sua ramificação e no tipo de ligação que as une.

# Homopolissacarídeo = um tipo de unidade monomérica; Têm função de reserva; Servem como forma de armazenamento do polissacarídeo empregados como combustível pela célula.

Ex: Amido; Glicogênio; Celulose e Quitina

# Heteropolissacarídeo = duas ou mais unidades monoméricas; Fornece suporte extracelular nos organismos de todos os reinos naturais; É responsável pela resistência e flexibilidade das cartilagens e tendões – polissacarídeo extracelular. EX: Ácido hialurônico.

Amido e Glicogênio: No interior celular formam grandes agregados ou grânulos altamente hidratados porque têm muitos grupos hidroxilados expostos e capazes de formarem pontes de hidrogênio com a água.

# Amilase à cadeias longas e não ramificadas de D-glicose conectadas por ligações α ( 1à4)

# Amilopectina à cadeia longa de glicose com pontos de ramificações na cadeia linear; Ligações: α ( 1 à 4) e α ( 1 à 6)

Glicogênio à É constituído por resíduos de D-glicose; Nele as ramificações são mais numerosas e a molécula é mais compacta que a amilopectina. Está presente no fígado e músculo esquelético.

Os Grânulos hepáticos de glicogênio contêm, de maneira firmemente ligada, enzimas responsáveis pela síntese e degradação do mesmo.

Nas células animas é insolúvel, e é degradado pela fosforilase do glicogênio, uma enzima que o quebra em suas extremidades não redutoras.

Celulose à Substância fibrosa, resistente e insolúvel na água. É encontrada na parede celular de células vegetais e em todas as partes lenhosas do mesmo. É o polissacarídeo extracelular mais abundante de todas as biomoléculas.

É um homopolissacarídeo linear não ramificado, de ligação β (1 à 4); Assumem uma conformação alongada, e agregam-se um ao lado do outro formando fibrilas insolúveis, devido a formação de pontes de hidrogênio entre os monossacarídeos; um oxigênio com dois hidrogênios das hidroxilas.

Função: proteção e suporte mecânico.

Glicoproteínas à Proteínas que contém monossacarídeos ou oligossacarídeos ligados covalentemente; São quase todas as proteínas da superfície externa das células animais e as que são secretadas para o exterior.

Proteínas Anticongelantes à Diminuem o ponto de congelamento da água para inibir a formação dos cristais de gelo.

Glicocálix à Contém oligossacarídeos específicos de glicoproteínas e também glicolipídeos.

Glicoforina à Membrana do eritrócito.

Fibronectina à Promove adesão entre células de um mesmo tecido.

Proteoglicanas à Substância gelatinosa que preenche os espaços entre as células da maioria dos tecidos. Também estão presentes na cartilagem, tendões, pele e líquido sinovial lubrificante.

Mucopolissacarídeos Ácidos à Consistem de dois tipos de monossacarídeos em seqüência alternada; Possuem propriedades viscosas e lubrificantes presentes nas secreções mucosas.

EX: Hialuronidase

Enzima do espermatozóide e de bactérias patogênicas que degradam o ácido hialurônico presente na matriz extracelular dos tendões e cartilagem, facilitando as infecções.

OBS: A celulose: ligação de glicose β (1 à4 ) = A celulose não nos serve como fonte de energia porque nós (animais vertebrados) não conseguimos quebrar ligação β ( 1 à 4), então está só vai servir para absorção de fibras.

Bioquímica: enzimas

Enzimas

“As enzimas têm uma extraordinária força catalítica; Têm alto grau de especificidade por seus substratos, aceleram reações químicas específicas sem a formação de produtos; Funcionam em soluções aquosas diluídas, em condições muito suaves de temperatura e pH. São as unidades funcionais do metabolismo celular (sem enzimas, não existe vida), atuando em seqüências organizadas.”

Enzimas Regulatórias à Podem perceber vários sinais metabólicos e modificar sua velocidade catalítica em concordância com tais sinais.

Doenças humanas e desordens genéticas hereditárias são resultantes da deficiência ou mesmo ausência completa de enzimas nos tecidos.

Ex: Fenilcetonúria e Leucinose.

As enzimas podem continuar funcionando, mesmo depois de removida da estrutura de células vivas. Atualmente, perto de 200 enzimas diferentes foram identificadas, e cada uma delas catalisa uma reação diferente. Algumas enzimas possuem apenas aminoácidos (atuam sozinhas) na sua composição e exercem atividade catalítica; Outras necessitam de um cofator que pode ser íon orgânico, ou uma molécula orgânica complexa (metal orgânico), chamada coenzima.

Holoenzimas à Enzimas + Coenzimas e/ou íon metálico

Apoenzimas / Apoproteína à Enzima (parte aminoacídica)

As enzimas são catalisadoras verdadeiras; Aumentam a velocidade de reações químicas específicas (seletivas), que sem elas ocorreria muito lentamente.

Sítio Ativo à É uma cavidade ou fenda, na estrutura molecular da enzima.

Substrato à É a molécula que se liga ao sítio ativo e sofre a ação da enzima.

Lembretes:

# Cada enzima têm um substrato específico

# Só transforma o substrato em um único produto

# Não precisam de alta temperatura para funcionarem

# São recicladas – Uma só enzima pode trabalhar milhões de vezes

# Uma após a outra – O produto da primeira é substrato pra segunda-feira

# Hormônios são sinais metabólicos

# Proteolíticas – Quebram proteínas (mamão e abacaxi)

# Únicas moléculas que são retiradas das células e continuam funcionando

# São catalisadores biológicos

# Enzimas são muito maiores que o substrato

Coenzima à Molécula orgânica complexa, geralmente derivada de vitaminas.

Cofator à Íon orgânico

Grupo Prostético à Cofator ou Coenzima – Ligado de forma firme ou permanente

# Vitamina atua como agente antioxidante.

Energia de ativação:

Pode ser representada por uma curva em forma de sino.

É a quantidade de energia “inicial” que um dado substrato necessita para ser transformado em produto. Quanto maior for a energia de ativação de uma reação, mais lenta ela será.

A adição de uma “enzima” ao substrato diminui a energia de ativação do mesmo, fazendo com que a reação ocorra mais rápido.

OBS:

# Quanto maior o número de moléculas de substrato no estado de transição, maior será a velocidade da reação.

# Existem dois caminhos para aumentar a reação:

1) Aumento de temperatura (não possível nas células)

2) Adição de um catalisador

Cinética Enzimática: Segundo Michaelis – Menter à Fora da célula

Refere-se ao comportamento das enzimas na presença de seu substrato, para uma quantidade de enzimas fixa.

Em concentrações de substrato muito baixa, a velocidade da reação é muito baixa; mas aumentará com o aumento da concentração do substrato até atingir o ponto de velocidade máxima, onde a partir daí, o aumento da velocidade é desprezível, e a enzima estará “saturada” com seu substrato e não poderá funcionar mais rápido.

Nas condições intracelulares as enzimas geralmente não estão saturadas com seus substratos e, portanto não estão funcionando na maior velocidade possível.

A regulação na velocidade de uma enzima pela célula pode ser feita também pela variação na concentração intracelular do substrato.

Vo à Velocidade Inicial

Vo = V. Max. X [S] V. Max. à Velocidade máxima

Km + [S] Km à Constante de Michaelis – Menter para um dado substrato

Teoria da Chave e Fechadura: Entendida de modo errado!

Não é necessário somente que o substrato caiba na enzima; Além de caber, é necessário que ele forme ligações fracas. Se não houver a formação das ligações, não houve o encaixe perfeito.

Especificidade: A especificidade de uma enzima pelo seu substrato é determinada pela formação de inúmeras interações fracas (pontes de H; atrações iônicas; interações hidrofóbicas) entre o sítio ativo da enzima e seu substrato específico.

A energia de ligação é a força impulsionadora dominante em vários mecanismos; Ela pode ser a contribuição para a catálise.

Valor de Km (especificidade) de algumas enzimas:

ENZIMA SUBSTRATO Km(mm)

Catalase H2O2 25

Hexoquinase ATP 0,4

Hexoquinase Glicose 0,05

Hexoquinase Frutose 1,5

OBS: Quanto menor o valor de Km, maior a especificidade; Então: a Hexoquinase prefere e vai ligar-se primeiro a glicose, por ter menor valor de Km. Conseqüentemente vai formar mais interações fracas.

Enzimas que catalisam reações com dois substratos:

Reação de troca simples: Substrato A e B, ligam-se a enzima E, formando o complexo EAB, que reagem para formar o produto C + D.

A + B à C + D

Os dois substratos se ligam ao sítio ativo da enzima formando um complexo terciário (sítio ativo largo, cabendo os dois substratos).

Reação de troca dupla ou pingue-pongue: Apenas um substrato está ligado ao sítio ativo da enzima em qualquer instante considerado (sítio ativo estreito, cabendo um substrato por vez).

Inibição enzimática por agentes químicos:

A maioria das enzimas pode ser inibida por reagentes químicos. Algumas drogas empregadas na medicina têm a função de inibir enzimas em células doentes. Inibidores estão entre os principais agentes farmacêuticos conhecidos. Existem dois tipos de inibidores:

Inibição Irreversível: Combina-se com o grupo funcional que é importante para a atividade catalítica da enzima; ou a destroem.

Ex: Inibidores Suicidas – São poucos reativos (ativos apenas no sítio ativo das enzimas); São muito efetivos e têm poucos efeitos colaterais. (São as drogas mais caras nos dias de hoje por não causarem incômodos colaterais; Agem direto nas enzimas doentes).

Inibição Reversível:

a) Competitiva à “Competição de substrato com substrato, e inibidor de substrato!”

O inibidor compete com o substrato pela ligação no sítio ativo, e não pode ser transformado pela enzima (estrutura tridimensional parecida com a do substrato); Pode ser revertida com o aumento da concentração do substrato.

Ex: Metanol no fígado de pessoas intoxicadas é transformado em formaldeído (que é muito lesivo para tecidos e causa cegueira) pela enzima álcool desidrogenase. O álcool compete com o metanol pela enzima, desta forma é aplicado álcool em junção endovenosa para diminuir a formação de formaldeído e o metanol é excretado na urina sem maiores danos.

b) Incompetitiva à O inibidor só vai se ligar, se o substrato ligar-se ao sítio ativo

c) Não Competitiva à Liga-se independentemente do substrato ligar-se ou não.

Inibição Alostérica: O inibidor liga-se à enzima, mas em local diferente do sítio ativo alterando a conformação da enzima; Não atende ao comportamento cinético.

Enzimas Alostéricas: Em alguns sistemas multienzimáticos, umas das primeiras enzimas, a enzima regulatória, é inibida pelo produto final do sistema multienzimático, sempre que este produto aumenta acima da concentração usual, indicando que ele está sendo produzido em excesso para as necessidades da célula. Este tipo de regulação é chamada de inibição retroativa (feed back). Essas enzimas são geralmente oligoméricas, com sítios ativos regulatórios e catalíticos distintos, e apresentam cinética sigmóide de velocidade e não obedecem a cinética de Michaelis-Mentem.

Bioquímica: proteínas

Proteínas

“Quase tudo que ocorre nas células envolve uma ou mais proteínas.”

As proteínas são divididas em:

Proteínas Simples = Contém apenas aminoácidos.

Proteínas Conjugadas = Contém outros componentes adicionais (ex: grupo heme; derivados de vitaminas; lipídeos ou carboidratos).

Proteínas Auxiliam no diagnóstico de doenças:

A proporção plasmática de albumina e globulina à Auxiliam o diagnóstico de doenças hepáticas.

O estudo das lipoproteínas ou imunoglobulinas plasmáticas à Auxiliam no diagnóstico de tipos específicos de hiperproteinemias e desordens imunológicas

A presença de proteínas na urina à É indicador de doenças renais.

As proteínas podem ser classificadas:

# Quanto às propriedades físicas

# Quanto a estrutura tridimensional

# Quanto à solubilidade:

Albuminasà Solúveis em água e soluções salinas

Globulinasà Pouco solúveis em água; Porém ainda mais solúveis em soluções salinas

ProlaminasàSolúvel em etanol 70-80%, mas insolúvel em água ou etanol absoluto

Histonas àSolúvel em solução salina

EscleroproteínasàInsolúvel em água ou solução salina

# Quanto à função biológica:

Enzimas

Proteínas: Transportadoras; Contráteis; Estruturais; De defesa.

OBS: Proteínas Nutrientes de Reserva – Nós não temos onde guardar as proteínas; Toda vez que uma proteína é fabricada, ela já terá uma função específica, portanto as nossas proteínas de reserva são funcionais, pois já tem função.

Ligação Peptídica: Ocorre entre um grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino do outro com peca de 1 molécula de água.

Tipos de Proteínas:

Fibrosasà São insolúveis; regulares (forma e estrutura); têm força não covalente (força fraca: rompida por pH externo e temperatura externa) e força covalente. Ex: queratina do fio de cabelo.

Globularesà São solúveis, irregulares, têm força não covalente e força covalente.

Ex: a hemoglobina

Lembre-se: As forças mais importantes na estabilização da estrutura tridimensional são as não covalentes.

Forças que estabilizam a estrutura tridimensional das proteínas:

# Não covalentes:

1) Pontes de Hidrogênioà Entre grupos R de resíduos pertencentes a alças adjacentes; Entre resíduos da cadeia lateral dos aminoácidos; Entre os átomos de hidrogênio e oxigênio das ligações peptídicas propriamente ditas.

2) Atrações Iônicas à Atração entre grupos R com cargas elétricas opostas.

3) Interações Hidrofóbicas à “Destrói as estruturas tridimensionais” Contribuem na estabilização do interior das proteínas. Associação dos grupos R não polares no interior das proteínas.

4) Força de Van Der Wals à Interação entre cargas dos átomos próximos.

#Covalentes:

1) Ligação Peptídica

2) Ponte Disulfeto à Presença de Várias Cisteínas.

Estruturas das Proteínas:

# Primária: É o primeiro passo que determina a seqüência de aminoácidos (a posição); Define qual a estrutura correta. Refere-se à seqüência de aminoácidos na cadeia, e a localização das pontes dissulfeto.

# Secundária: Refere-se a arranjos regulares e recorrentes no espaço. Divide-se em:

* Alfa Hélice à “Se enrola sobre si mesma”. Grupos laterais dos aminoácidos projetam-se para fora (pontes de hidrogênio intra cadeia.

* Folha Beta Pregueada à “Cadeias paralelas que se enrolam como pregas: Zig-Zag”. Quando a cadeia polipeptídica adjacente dirige-se em direção oposta, é denominada folha beta pregueada anti-paralelas. Quando as cadeias posicionam-se na mesma direção, é chamada folha beta pregueada paralela.

- Folha Beta Pregueada Paralela = Extremidade Coincide

- Folha Beta Pregueada Anti-Paralelas = Extremidades Não Coincide

# Terciária: Estrutura na qual a proteína assume a forma tridimensional. Refere-se ao arranjo global e inter relações entre várias regiões, domínios e aminoácidos individuais. “É o sítio catalítico de enzimas”. Se mantêm Instável devido à: atrações iônicas; interações hidrofóbicas e pontes de hidrogênio. Apresenta-se de duas formas:

- Regulares à Fibrosa

- Irregulares à Globular

# Quaternária: Último passo da proteína. Não é obrigatório.

Exemplos de Proteínas:

No Tecido Conjuntivo:

* Colágeno à Fibrilas nos tendões arranjadas em feixes paralelos interligados que transmitem a força muscular ao esqueleto.

* Elastina à Rica nos ligamentos que ligam e mantêm em posição correta os ossos que compõe as articulações do esqueleto.

* Proteoglicanas à Proteínas + Açúcar = Acolchoam os tecidos e lubrificam as articulações.

No Músculo Esquelético:

* Filamentos Espessos à Feixes de miosina

* Filamentos Delgados à Feixes de actina fibrosa

OBS: No sistema contrátil do músculo, os filamentos espessos induzidos pela presença de outras proteínas musculares, Ca2 + e ATP, deslizam sob os filamentos delgados e realizam o encurtamento do músculo esquelético durante a contração.

* Mioglobina à Captadora do oxigênio em células musculares; armazenam o oxigênio e ativa seu transporte para a mitocôndria.

* Hemoglobina à Contém 4 cadeias polipetídicas e 4 grupos prostéticos heme; Transporta o oxigênio dos tecidos – possui afinidade pelo mesmo – e libera-o nas condições de pouca pressão parcial de oxigênio existentes no músculo e outros tecidos periféricos (por conta das interações cooperativas – 1ª cadeia = Alosteria – Outras cadeias aumentarão a afinidade pelo O2). A hemoglobina também transporta dois produtos finais da respiração celular: H+ e CO2 – Levando-os dos tecidos para os pulmões e para os rins; os dois órgãos encarregados da excreção dessas substâncias.

OBS: A formação de CO2 provoca um aumento na concentração de H+ pois a hidratação de CO2 produz H2CO3, que se dissocia e libera H+ que é ácido, e que vai abaixar o pH do sangue provocando acidose.

PSS: CO2 é produzido por todas as células do corpo, mas não é liberado pelos poros.